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¿Cómo está formada la estructura de una enzima?
Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan mediante una o más cadenas polipeptídicas, que así aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se reconoce el sustrato, y donde se realiza la reacción.
¿Qué es la especificidad en biología?
En bioquímica: la especificidad enzimática es tanto del tipo de reacción que catalizan, como del sustrato involucrado en la reacción. En epidemiología: la especificidad de una prueba es la probabilidad de que un sujeto sano tenga un resultado negativo en la prueba.
¿Qué es la especificidad relativa de una enzima?
Si la enzima puede actuar sobre substratos con estructuras muy similares, se dice que la enzima muestra especificidad relativa para el substrato. La L-aminoacido oxidasa, por ejemplo, puede catalizar la oxidacion de diferentes aminoacidos de la serie L.
¿Cuáles son las enzimas específicas?
De este modo, su acción se limita a cierto tipo de sustancias. (1) Algunas enzimas son completamente específicas; p.ej., la dipeptidasa, que no desdobla ningún dipeptido si no está libre en el grupo amino o carboxilo.
¿Cuál es la importancia de la estereoespecificidad en las enzimas?
Ciertas enzimas muestran estereoespecificidad; así, la forma natural de ciertos compuestos es atacada mucho más rápidamente que en su antípoda sintético. La especificidad es una característica de mayor relevancia en las enzimas y es determinante en la regulación del mecanismo celular.
¿Cómo se llaman las enzimas que no tienen cofactor?
Algunas enzimas necesitan un componente no proteico, el cofactor, para poder realizar su actividad. Si esa enzima no tiene el cofactor no es activa y se denomina apoenzima. Cuando la enzima está unida a su cofactor se llama holoenzima y es activa.