¿Cómo determinar el tipo de inhibición?
Para determinar el tipo de inhibición del BTC se debe realizar como primera aproximación un gráfico de Dixon, el cual consiste en graficar el inverso de las velocidades iníciales a diferentes concentraciones de citrato versus la concentración del inhibidor BTC (Fig. 2).
¿Cómo inhibe un inhibidor mixto a una reacción enzimática?
En la inhibición mixta , el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato.
¿Qué pasa si un inhibidor es no competitivo?
Si un inhibidor es no competitivo, la reacción catalizada por la enzima jamás llegará a su velocidad de reacción máxima normal, incluso en presencia de mucho sustrato.
¿Cuáles son las diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva?
Por lo tanto, en la inhibición competitiva se afecta la pendiente pero no hay efecto en Vmax. (b) Inhibición No-Competitiva: el inhibidor se combina con la enzima en un lugar distinto al foco activo. Tanto EI como EIS se forman: La unión del inhibidor afecta la configuración tridimensional de la enzima y bloquea la reacción.
¿Cuál es la diferencia entre activadores y inhibidores?
Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima se conocen como activadores, mientras que aquellas que disminuyen la actividad de una enzima se llaman inhibidores. Hay muchas clases de moléculas que bloquean o promueven la función enzimática y que la afectan por distintas rutas.
¿Qué es la inhibición reversible?
La inhibición reversible está caracterizada por un equilibrio entre la enzima y el inhibidor, definido éste por una constante de equilibrio que mide la afinidad de la enzima (E) por el inhibidor (I). La inhibición reversible implica que desaparece el efecto inhibitorio si se remueve el inhibidor, y que va a existir inhibición en su